α-Hydroxybutyratdehydrogenase

α-HBDH

hydroxybutyrate dehydrogenase

Hydroxybutyratdehydrogenase umfasst begrifflich die beiden Isoenzyme 1 und 2 der Laktatdehydrogenase, die mit hoher Geschwindigkeit 2-Oxobutyrat zu Hydrobutyrat umsetzen.

Die beiden LDH-Isoenzyme mit Hydroxybutyratdehydrogenase-Aktivität, LDH-1 und -2, sind Tetramere, die sich aus den beiden Untereinheiten H (Herz) und M (Muskel) zusammensetzen. LDH-1 besteht aus einem H-Tetramer (HHHH), LDH-2 aus 3 H- und einer M-Untereinheit (HHHM).

170 kDa.

Die Synthese der beiden Untereinheiten H und M wird von 2 getrennten Genloci kodiert. LDH-1 und -2 werden in Herzmuskulatur, Erythrozyten und Niere synthetisiert.

LDH-1: 110 Stunden.

Laktatdehydrogenase.

Serum, Plasma.

Serum, Plasma: 20–25 °C 7 Tage; 4–8 °C 7 Tage; −20 °C 6 Wochen.

In-vitro-Hämolyse führt aufgrund des hohen HBDH-Gehalts der Erythrozyten zu hohen Messwerten.

HBDH wird analog der LDH-Methode bestimmt. Als Substrat wird jedoch α-Oxobutyrat eingesetzt, das gegenüber den anderen LDH-Isoenzymen nur von HBDH in hoher Geschwindigkeit umgesetzt wird (DGKC-Methode optimiert, 37 °C):

U/L.

μkat/L.

U/L × 0,0167 = μkat/L.

<182 U/L (37 °C).

Spätdiagnose eines akuten Myokardinfarkts, Diagnose einer hämolytischen Anämie.

HBDH bleibt nach einem Myokardinfarktinfarkt bis zu 20 Tage lang erhöht und ist somit prinzipiell für die Spätdiagnose eines Myokardinfarkts geeignet. Bei In-vitro- (Probentransport) oder In-vivo-Hämolyse z. B. im Rahmen einer akuten hämolytischen Anämie kommt es bei nahezu 100 % der Patienten zu einem HBDH-Anstieg.

Die Bestimmung der HBDH wird praktisch nicht mehr genutzt, da adäquate alternative Parameter (Troponin, Kreatinkinase) verfügbar sind. Für die Diagnose einer hämolytischen Anämie ist üblicherweise eine LDH-Bestimmung ausreichend.