Das Reptilasereagenz enthält Batroxobin, ein Thrombin-ähnliches proteolytisches Enzym aus dem Gift der Viper Bothrops atrox. Es spaltet das Fibrinopeptid A vom Fibrinogen ab. Die Reptilasezeit ist Heparin-insensitiv und ist bei niedrigem Fibrinogen, Dysfibrinogenen oder hohen Spiegeln an Fibrinabbauprodukten verlängert.
Physikalisch-chemisches Prinzip
Reptilase wird dem Patientenplasma zugesetzt, und die Zeit bis zur Fibrinbildung wird gemessen. Batroxobin spaltet die Arg16-Gly17-Peptidbindung in der Aα-Kette des Fibrinogens und setzt das Fibrinopeptid A frei. Die Fibrinmonomere (Fibrinmonomere, lösliche) aggregieren spontan zu einem Gerinnsel aus Fibrin. Der Zeitpunkt der Fibrinbildung kann mechanisch (Koagulometer) oder optisch (Anstieg der Absorption) gemessen werden.
Einsatzgebiet
Messen der Fibrinogenfunktion am heparinisierten Patienten, zusammen mit der Thrombinzeit zur Diagnose von Dysfibrinogenämien.
Untersuchungsmaterial
Citratplasma.
Normalwert
18–22 s.
Instrumentierung
Großgeräte, Vollautomaten, auch Einzelbestimmung.
Spezifität
Die Batroxobinzeit wird nicht durch Antithrombin-3, Heparin oder Low-molecular-weight-Heparin inhibiert. Batroxobin hat keine Aktivität für andere Thrombinsubstrate der Gerinnungskaskade. Die Batroxobinzeit wird in der Regel zusammen mit der Thrombinzeit bestimmt.
Bewertung – Methodenhierarchie (allg.)
Routinetest.
Literatur
Ove Wik K, Tangen O, McKenzie FN (1972) Blood clotting activity of reptilase and bovine thrombin in vitro: a comparative study on seven different species. Br J Haematol 23:37–45CrossRefPubMed