Sorbitdehydrogenase

Iditol-Dehydrogenase; EC 1.1.1.14; SDH

sorbitol dehydrogenase; L-iditol dehydrogenase

SDH ist ein für den Fruktosestoffwechsel der Leber wichtiges, rein zytoplasmatisch lokalisiertes und mit hoher spezifischer Aktivität nur in der Leber (Hepatozyten) vorkommendes Enzym, dessen Aktivitätsbestimmung im Serum früher zur Diagnose nekrotisierender Leberparenchymschäden eingesetzt wurde.

SDH katalysiert die reversible Umwandlung von D-Fruktose zu D-Sorbit in Anwesenheit von NADH + H⁺. Die Organgehalte an SDH-Aktivität in Leber, Niere und Prostata verhalten sich wie 200:50:1, die mit Abstand höchste spezifische Aktivität besitzt die Leber. Muskel und Erythrozyten enthalten nur sehr geringe oder keine SDH-Aktivitäten.

SDH im Serum ist ausschließlich hepatischen Ursprungs (hohe Organspezifität). Extrazellulär verliert SDH rasch an Aktivität.

Serum, Heparin-Plasma.

SDH ist sehr instabil. Bei Raumtemperatur 25 % Aktivitätsabnahme pro Tag, bei 4–8 °C und bei –20 °C ebenfalls Aktivitätsverluste.

Die Aktivitätsbestimmung erfolgt im einfachen optischen Test gemäß folgender Reaktion:

Die Oxidationsrate von NADH + H⁺ gemessen an der Absorptionsabnahme bei 334, 340 oder 366 nm pro Zeiteinheit entspricht der SDH-Aktivität.

37 °C Messtemperatur: 0–2,6 U/L (44 nkat/L).

Im gesunden Serum ist (nahezu) keine SDH-Aktivität nachweisbar.

Diagnose und Verlaufskontrolle von Leberparenchymzellschädigungen.

Aktivitätsanstiege sind spezifisch für Parenchymzellnekrosen im Rahmen akuter infektiöser Hepatitiden, toxischen Leberzellschädigungen, hypoxischer Leberschäden (z. B. akute Rechtsherzinsuffizienz nach Herzinfarkt), primärer und sekundärer Lebertumoren und Traumatisierungen. Die Verwendung des Enzyms ist heute obsolet, da Aktivitätsanstieg relativ flüchtig und inkonstant sind.