Amyloidosen bei Kindern und Jugendlichen

Amyloidose ist der Oberbegriff für Krankheiten, die durch die extrazelluläre Ablagerung von Amyloiden bedingt sind. Amyloide sind fibrilläre Aggregationsprodukte homogen modifizierter Proteine (Abb. 1). Unterschiedliche Proteine produzieren unterschiedliche Amyloide – definitorisch entscheidend ist ihre fibrilläre Anordnung, kristalline Struktur, histochemische Färbbarkeit, z. B. mit Kongorot, und Resistenz gegen proteolytische Eliminationsversuche des Organismus.

Aggregationsfähige Proteine und damit Amyloidosen entstehen bei vielen Krankheiten. Ihre Pathogenese ist einheitlich: Die gebildeten Amyloidfasern häufen sich extrazellulär an, verdrängen normale Gewebsstrukturen, beeinträchtigen die Zellfunktion und führen letztendlich zum Zelltod. Die einheitliche Pathogenese, Störung der Faltung normalerweise löslicher Proteine, bedingt ähnliche Krankheitsbilder. Klinische Unterschiede erklären sich aus Lokalisation, Menge und Größe der Amyloidfasern.

Lokale Amyloidosen beschränken sich auf bestimmte Organe, z. B. auf das Gehirn bei der familiären Form des Morbus Alzheimer. Systemische Amyloidosen betreffen mehrere Organe, meist mesenchymale Gewebe und innere Organe. Klinische Symptomatik und Laborveränderungen ergeben sich aus dem jeweils betroffenen Organ. Eine spezifische Diagnose ist am Herzen nicht invasiv möglich, sonst durch die Untersuchung bioptisch gewonnenen Materials.

Einige systemische Amyloidosen sind in Tab. 1 aufgeführt. Im Kindesalter relevant sind reaktive Amyloidosen bei ca. 10 % der unbehandelten Patienten mit familiärem Mittelmeerfieber (Kap. „Episodische Fiebersyndrome – autoinflammatorische Syndrome“). Kinder mit Down-Syndrom produzieren und speichern vermehrt β-Amyloid, ein für Entwicklung und Alterung bedeutsames Protein.

Die Behandlung der Amyloidosen ist symptomatisch und versucht darüber hinaus präventiv die Reduktion der Vorläuferproteine.