Ampholyte sind Verbindungen, die Protonen-austauschende Gruppen mit sowohl Säure- als auch Basencharakter haben (Abb. 1).
Abb. 1
Ionisierbare Gruppen mit sowohl Säure- als auch Basencharakter
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Beschreibung
Aminogruppen von Aminosäuren sind schwache Basen (pK 10,5 für Lysin), dagegen sind Carboxylgruppen schwache Säuren (pK 4,5 für Glutaminsäure). Bei den α-Aminosäuren wird durch die Bindung beider Gruppen am α-C-Atom die Acidität der Carboxylgruppen erhöht (pK 1,7–2,4) und die Basizität der Aminogruppen erniedrigt (pK 9,0–10,5). Ionisierbar sind auch die Sulfhydrylgruppe (pK 8–9), die Hydroxylgruppe des Tyrosins (pK 10,1), die Guanidingruppe des Arginins (pK 12,5) und die Iminogruppe des Prolins (pK 10,6). Nur die Imidazolseitenkette des Histidins liegt mit einem pK von 6,0 im physiologischen pH-Bereich.
Zwitterionen haben ein großes Dipolmoment (Wasser 1,8 Debye, Glyzin 15,0 Debye, Serumalbumin 380 Debye).
Bei sauren bzw. basischen Aminosäuren liegen die isoelektrischen Punkte zwischen den beiden sauren Carboxylgruppen bzw. den beiden basischen Aminogruppen und wirken hier als gute Puffersysteme. Die isoelektrischen Punkte sind, wie die pK, temperaturabhängig.
Der pI von Proteinen wird von der Aminosäurezusammensetzung und der Konformation bestimmt (z. B. Hämoglobin pI 6,8; Serumalbumin pI 4,7). Am pI der Proteine ist die Löslichkeit und die Wasserhülle am kleinsten. Die Löslichkeitskurven können zur Bestimmung des isoelektrischen Punktes genutzt werden. Die Nettoladung des Proteins bestimmt die Wanderung und deren Geschwindigkeit zum ungleichnamigen Pol in einem Gleichstromfeld (Elektrophorese, Isoelektrische Fokussierung). Die Proteine sind für die Pufferung in den Zellen und zu einem geringen Teil im Blutplasma verantwortlich, wobei die Imidazolgruppe des Histidins mit einem Pufferbereich pH 6,0–7,5 den größten Anteil hat.