Skip to main content

C-Peptid

Verfasst von: M. Bidlingmaier
C-Peptid
Englischer Begriff
C-peptide; connecting peptide
Definition
Während der Synthese des Insulins in der β-Zelle abgespaltenes Peptid, das äquimolar mit Insulin sezerniert wird. Indikator der endogenen Insulinsekretion.
Struktur
Peptid mit 31 Aminosäureresten.
Molmasse
3020 Da.
Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination
C-Peptid entsteht als Nebenprodukt der in mehreren Schritten ablaufenden Synthese und Sekretion von Insulin. In der β-Zelle wird zunächst das aus der A-Kette, der B-Kette, dem C-Peptid und einer Signalsequenz bestehende Präproinsulin synthetisiert. Nach Translokation in das endoplasmatische Retikulum wird die 24 Aminosäuren lange Signalsequenz abgespalten. Vom Proinsulin (81 Aminosäuren) wird in den Vesikeln des Golgi-Apparats schließlich das C-Peptid abgespalten. Das Insulin (51 Aminosäuren) – bestehend aus den über Disulfidbrücken verbundenen A- und B-Ketten – und das kürzere C-Peptid (31 Aminosäuren) werden äquimolar in die Blutbahn sezerniert. Im Vergleich zum Insulin hat C-Peptid eine längere Halbwertszeit, unterliegt kaum einem hepatischen First-Pass-Effekt und wird bei normaler Nierenfunktion mit konstanter Rate renal eliminiert. Eine eingeschränkte Nierenfunktion kann daher die Konzentrationen des C-Peptids beeinflussen.
Halbwertszeit
20–30 Minuten.
Pathophysiologie
Aufgrund der äquimolaren Sekretion mit Insulin eignet sich C-Peptid als Indikator der endogenen Insulinsekretion. Unter physiologischen Bedingungen bewegen sich die Konzentrationen von Insulin und C-Peptid gleichsinnig. Bei Zufuhr exogenen Insulins hingegen wird die endogenen Insulinsynthese supprimiert, was an der Suppression des C-Peptids erfassbar ist. Ferner wird die Bestimmung eingesetzt, um die Sekretionsreserve der β-Zelle abzuschätzen. Hierbei werden neben basalen Messungen (nüchtern oder postprandial) vor allem verschiedene physiologische und pharmakologische Stimuli der Insulinsekretion eingesetzt.
Untersuchungsmaterial
Plasma (bevorzugt), Serum,(Urin).
Probenstabilität
Proben sollten rasch ins Labor gebracht und zentrifugiert werden. Kann die Analyse nicht am selben Tage erfolgen, müssen die Proben eingefroren werden (−20 °C). Eingefroren (−20 °C) mindestens 2 Monate.
Präanalytik
Nüchternstatus notieren. EDTA-Plasma wegen besserer Stabilität für die meisten Assays empfohlen. Hämolyse vermeiden. Rasches Zentrifugieren nach Abnahme.
Analytik
Immunoassay. Auf die Kreuzreaktion mit Proinsulin ist zu achten, sie sollte <10 % sein.
Konventionelle Einheit
ng/mL.
Internationale Einheit
nmol/L.
Umrechnungsfaktor zw. konv. u. int. Einheit
1 ng/mL = 0,333 nmol/L.
Referenzbereich – Erwachsene
Die Messergebnisse verschiedener C-Peptidassays unterscheiden sich – trotz internationaler Standardisierungsbemühungen – weiterhin deutlich. Außerdem unterscheiden sich die Entscheidungsgrenzen bei unterschiedlichen Stimulationstests.
Orientierend gelten:
  • Nüchtern (8–12 Stunden Fasten): 0,8–4,2 ng/mL
  • Im Hungerversuch (längeres Fasten) <0,8 ng/mL
Indikation
  • Diagnose des Typ-I-Diabetes
  • Abschätzung der Sekretionsreserve der β-Zelle bei Typ-I- und Typ-II-Diabetes
  • Abklärung der nicht diabetesassoziierten Hypoglykämie (Insulinom, exogene Insulinadministration (hypoglycaemia factitia))
Interpretation
S. Pathophysiologie und Referenzbereich. Die Interpretation muss unter Berücksichtigung des Nüchternstatus sowie eventueller Stimulations- oder Suppressionsteste erfolgen.
Diagnostische Wertigkeit
In vielen Situationen reicht die Bestimmung von Insulin alleine. C-Peptid ist jedoch der zentrale Parameter zum Nachweis eines endogenen Ursprungs der Insulinsekretion. Bei Funktionstests zur Abschätzung der Sekretionsreserve der β-Zelle empfiehlt die American Diabetes Association (ADA) aufgrund überlegener Spezifität und Sensitivität die Bestimmung von C-Peptid nach Glukagonstimulation und im „mixed meal tolerance test“ (MMTT).
Literatur
Leighton E, Sainsbury CA, Jones GC (2017) A practical review of C-peptide testing in diabetes. Diabetes Ther 8(3):475–487CrossRefPubMedPubMedCentral
Little RR, Wielgosz RI, Josephs R, Kinumi T, Takatsu A, Li H, Stein D, Burns C (2017) Implementing a reference measurement system for C-peptide: successes and lessons learned. Clin Chem 63(9):1447–1456CrossRefPubMedPubMedCentral
Sacks DB, Arnold M, Bakris GL, Bruns DE, Horvath AR, Kirkman MS, Lernmark A, Metzger BE, Nathan DM (2011) Guidelines and recommendations for laboratory analysis in the diagnosis and management of diabetes mellitus. Clin Chem 57(6):e1–e47CrossRefPubMed