Decorin (DCN) gehört zur Familie der kleinen Leucin-reichen
Proteoglykane (SLRPs), für die ein Core-Protein von 36–40 kDa mit zentralen Leucin-reichen Motiven und flankierenden Cysteinclustern charakteristisch ist.
N-terminal trägt das Core-Protein eine stark negativ geladene Chondroitinsulfat-/Dermatansulfatkette (
Chondroitinsulfat-Dermatansulfat-Proteoglykane), durch die die biochemischen Eigenschaften von Decorin wesentlich geprägt werden. Decorin bindet spezifisch vor allem Kollagen-Typ-I-Fibrillen, aber auch weitere fibrilläre
Kollagene (Typ II, III, V und XI sowie das mikrofibrilläre Kollagen Typ VI) und hemmt das Fibrillenwachstum. Hierdurch wird u. a. die Dicke der Kollagenfibrillen in den verschiedenen Formen des Bindegewebes, entsprechend der strukturellen und mechanischen Notwendigkeiten, gesteuert. Dementsprechend finden sich bei Decorin-defizienten (Knock-out-) Mäusen eine gestörte Fibrillogenese und eine ausgeprägte Fragilität der Haut. Vergleichbare Untersuchungen für weitere Mitglieder der SLRP-Familie (z. B. Fibromodulin, Lumican,
Biglykan) haben gezeigt, dass das Fehlen von Decorin in anderen Organen und Geweben (Sehnen, Knochen, Kornea etc.) z. T. durch diese anderen SLRP-Mitglieder kompensiert werden kann.
Über die Steuerung der Fibrillogenese der
Kollagene ist Decorin an zahlreichen fibrotischen Krankheitsprozessen beteiligt. Darüber hinaus bindet das Core-Protein von Decorin auch spezifisch Transforming Growth Faktor β und kann dessen profibrotische Wirkung hemmen.
Decorin ist außerdem als Target bzw. Bindungsprotein für 2 Zelloberflächenadhäsine der Borrelia-burgdorferi-Spirochäten an der Pathogenese der Lyme-Borreliose beteiligt.