Globuline haben wegen ungleichmäßiger Ladungsverteilung hohe Dipolmomente und starke Anziehungskräfte. Zur Überwindung dieser Kräfte müssen geringe Ionenkonzentrationen mit ihrer Wasserhülle zugegeben werden (Einsalzeffekt). Bei höherer Ionenstärke (
Aussalzen) konkurrieren Protein und Ionen um die Wasserdipole. Die Fällung geht ohne Denaturierung vor sich und ist nach Herabsetzung der Ionenkonzentration (
Dialyse) reversibel. Das Aussalzen mit Ammoniumsulfat ist eine der ältesten Methoden zur Proteintrennung und kann durch pH-Wert- und Temperaturänderungen und Einsatz von wenig polaren Lösungsmitteln verfeinert werden (E. J. Cohn, 1892–1953). Verschiebungen des Albumin-Globulin-Quotienten wurden früher zur Diagnostik von Dysproteinämien eingesetzt.
Die Globuline sind ein Gemisch heterogener Proteine und werden heute im Blutplasma durch Elektrophorese-Methoden in Gruppen (α
1, α
2, β, γ) oder Einzelproteine aufgetrennt. Bildungsorte sind vorwiegend die Leber bzw. die
Plasmazellen für die
Immunglobuline. Unentbehrliche Funktionen sind die Regelung von pH-Wert und kolloidosmotischem Druck (s.
Kolloidosmotischer Druck), Transportfunktionen,
Hämostase,
Akute-Phase-Reaktion sowie immunologische Abwehr durch
Antikörper und Komplementfaktoren.