Wie andere Proteine wird
Hämoglobin nichtenzymatisch glykiert. Freie Aminogruppen für diese Reaktion sind an den N-terminalen
Aminosäuren der Globinketten und an mehreren Lysinresten verfügbar. Da die Reaktion in erster Linie von der Konzentration der Kohlenhydrate abhängt, gibt die Konzentration von glykiertem Hämoglobin Aufschluss über den Glukosegehalt des Bluts während der Lebensdauer eines
Erythrozyten. Zur Nomenklatur der glykierten Hämoglobine s. folgende Tabelle:
HbA (a2, b2) | 95–97 | HbA1 | N-terminal an der β-Kette glykiertes HbA |
HbA1a1 | Mit Fruktose-1,6-Bisphosphat |
HbA1a2 | Mit Glukose-6-Phosphat |
HbA1b | Mit unbekanntem Partner |
HbA1c | Mit D-Glukose (ca. 75–80 % des HbA1) |
HbA2 (a2, d2) | <3 | HbA2c | N-terminal an der β-Kette mit D-Glukose glykiertes HbA2 |
HbF (a2, g2) | <1 | HbF | N-terminal an der β-Kette mit D-Glukose glykiertes HbF |
Zu beachten ist, dass HbA und HbA
2 Hämoglobine unterschiedlicher Globinzusammensetzung bezeichnen, während HbA
1 sich auf glykiertes HbA bezieht. Diese Inkonsequenz der Nomenklatur ist historisch entstanden. Die nicht mit
Glukose glykierten Formen werden bei den selteneren Hämoglobinen A
2 und F nicht berücksichtigt, weil sie quantitativ zum Gesamthämoglobin vernachlässigbar sind. Wenn neben dem N-terminal glykierten Hämoglobin auch an Aminogruppen von
Lysinen glykierte Varianten detektiert werden, wird vom Gesamtglykohämoglobin gesprochen. Die Analytik glykierter Hämoglobine erfolgt meist mittels
Ionenaustauschchromatographie, elektrophoretisch oder immunologisch und erfasst in der Regel nur die N-terminal glykierten Formen. Die verschiedenen Methoden machen sich Unterschiede in Ladung, Struktur oder Chemie zunutze. In den letzten Jahren hat sich die Bestimmung von HbA
1c (
Hämoglobin A1c) in der klinischen Routine gegenüber den anderen Methoden durchgesetzt (s. Tabelle).