Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik
Autoren
A. M. Gressner und O. A. Gressner

Sorbitdehydrogenase

Sorbitdehydrogenase
Synonym(e)
Iditol-Dehydrogenase; EC 1.1.1.14; SDH
Englischer Begriff
sorbitol dehydrogenase; L-iditol dehydrogenase
Definition
SDH ist ein für den Fruktosestoffwechsel der Leber wichtiges, rein zytoplasmatisch lokalisiertes und mit hoher spezifischer Aktivität nur in der Leber (Hepatozyten) vorkommendes Enzym, dessen Aktivitätsbestimmung im Serum früher zur Diagnose nekrotisierender Leberparenchymschäden eingesetzt wurde.
Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination
SDH katalysiert die reversible Umwandlung von D-Fruktose zu D-Sorbit in Anwesenheit von NADH + H+. Die Organgehalte an SDH-Aktivität in Leber, Niere und Prostata verhalten sich wie 200:50:1, die mit Abstand höchste spezifische Aktivität besitzt die Leber. Muskel und Erythrozyten enthalten nur sehr geringe oder keine SDH-Aktivitäten.
Funktion – Pathophysiologie
SDH im Serum ist ausschließlich hepatischen Ursprungs (hohe Organspezifität). Extrazellulär verliert SDH rasch an Aktivität.
Untersuchungsmaterial – Entnahmebedingungen
Serum, Heparin-Plasma.
Probenstabilität
SDH ist sehr instabil. Bei Raumtemperatur 25 % Aktivitätsabnahme pro Tag, bei 4–8 °C und bei –20 °C ebenfalls Aktivitätsverluste.
Analytik
Die Aktivitätsbestimmung erfolgt im einfachen optischen Test gemäß folgender Reaktion:
Die Oxidationsrate von NADH + H+ gemessen an der Absorptionsabnahme bei 334, 340 oder 366 nm pro Zeiteinheit entspricht der SDH-Aktivität.
Referenzbereich – Erwachsene
37 °C Messtemperatur: 0–2,6 U/L (44 nkat/L).
Im gesunden Serum ist (nahezu) keine SDH-Aktivität nachweisbar.
Indikation
Diagnose und Verlaufskontrolle von Leberparenchymzellschädigungen.
Interpretation
Aktivitätsanstiege sind spezifisch für Parenchymzellnekrosen im Rahmen akuter infektiöser Hepatitiden, toxischen Leberzellschädigungen, hypoxischer Leberschäden (z. B. akute Rechtsherzinsuffizienz nach Herzinfarkt), primärer und sekundärer Lebertumoren und Traumatisierungen. Die Verwendung des Enzyms ist heute obsolet, da Aktivitätsanstieg relativ flüchtig und inkonstant sind.
Literatur
El-Kabbani O, Darmanin C, Chung RP (2004) Sorbitdehydrogenase: structure, function and ligand design. Curr Med Chem 11(4):465–476CrossRefPubMed
Greiling H, Gressner AM (Hrsg) (1995) Lehrbuch der Klinischen Chemie und Pathobiochemie, 3., neubearb. Aufl., Schattauer Verlag, Stuttgart, New York