Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik
Autoren
A. C. Sewell

Tyrosin

Tyrosin
Synonym(e)
Tyr
Englischer Begriff
tyrosine
Definition
Nicht essenzielle aromatische proteinogene Aminosäure. Der Name entstand, weil Tyr (griech. tyros: Käse) erstmals aus Kasein (Milch und Käse) durch Justus von Liebig (1803–1873) im Jahr 1846 isoliert wurde.
Struktur
Molmasse
181,2 g.
Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination
Tyr entsteht aus Phenylalanin durch die BH4-abhängige Hydroxylierung, katalysiert durch das Enzym Phenylalaninhydroxylase. Tyr wird abgebaut zu p-Hydroxyphenylpyruvat und weiter zu Homogentisinsäure. Unter Wirkung von Homogentisatoxigenase entsteht Maleylacetoacetat, das weiter zu Fumarylacetoacetat umgewandelt wird. Der letzte Schritt spaltet Fumarylacetoacetat zu Fumarat und Acetoacetat.
Funktion – Pathophysiologie
Aus Tyr werden die Katecholamine Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin synthetisiert. Die Schilddrüsenhormone T3 (Triiodthyronin, gesamt, Triiodthyronin, freies) und T4 (Thyroxin) werden aus Tyr-Untereinheiten synthetisiert. Eine besondere Bedeutung hat Tyr in Proteinen, die an Signaltransduktionsprozessen beteiligt sind. Es fungiert als Empfänger von Phosphatgruppen, die durch Proteinkinasen (Rezeptor-Tyrosinkinasen) übertragen werden. Die Aktivität des Zielproteins wird dadurch verändert. Tyr ist Ausgangsstoff für die Neurotransmitterbildung. In Papaver somniferum (Mohn) ist Tyr notwendig für die Morphinproduktion (s. a. Morphin(derivate)). Außerdem ist Tyr Präkursor des Pigments Melanin.
Untersuchungsmaterial – Entnahmebedingungen
Analytik
Referenzbereiche
Indikation
Hypertyrosinämie.
Diagnostische Wertigkeit
Bei der wichtigsten Stoffwechselstörung im Tyrosinabbau, der Hypertyrosinämie Typ I, handelt es sich um einen autosomal rezessiv vererbten Mangel der Fumarylacetoacetase. Es kommt zu einer Konzentrationserhöhung von Tyr und seiner Metabolite in allen Körperflüssigkeiten und Geweben. Die vor dem Enzymblock aufgestauten Metabolite hemmen verschiedene Enzyme und führen zu schwerer Leber- und Nierenschädigung.
Literatur
Duran M (2008) Amino acids. In: Blau N, Duran M, Gibson KM (Hrsg) Laboratory guide to the methods in biochemical genetics. Springer, Berlin, S 53–90CrossRef
Kvittingen EA, Holme E (2000) Disorders of tyrosine metabolism. In: Fernandes J, Saudubray J-M, Van den Berghe G (Hrsg) Inborn metabolic diseases: diagnosis and treatment, 3. Aufl. Springer, Heidelberg/Berlin/New York, S 185–195