Das Komplementsystem fungiert als ein Bindeglied zwischen dem angeborenen und dem erworbenen Immunsystem und dient dem Schutz vor Erregern bzw. eliminiert abgestorbene sowie entartete Körperzellen. Die Aktivierung der Komplementkaskade erfolgt über 3 Signalwege; dabei unterscheidet man zwischen dem klassischen, dem alternativen und dem Lektinweg (Abb. 1). Der Komplementfaktor C1q steht ganz am Anfang des klassischen Weges [1]. C1q hat eine dem Tulpenstrauß ähnelnde Struktur, denn es setzt sich zusammen aus 6 Kollektinmolekülen, von denen jedes einen globulären Kopf und eine kollagenähnliche Domäne besitzt. In der Blutbahn kommt C1q nur gebunden an die jeweils zwei Serinesterasemoleküle, C1s und C1r, vor. Der inaktive Komplex aus C1q und den beiden Proteasen wird erst durch Bindung von Antigen-Antikörper-Komplexen an das C1q aktiviert. Dabei lagern sich die Immunglobulin-G(IgG)- bzw. IgM-Antikörper aus den Immunkomplexen mit ihrer Fc-Region an den globulären Kopf des C1q an. Es kommt dadurch zur Konformationsänderung des C1-Komplexes mit nachfolgender Aktivierung der Serinesterasen C1s und C1r, die ihrerseits die Komplementfaktoren C2 und C4 spalten und somit die klassische Komplementkaskade in Gang setzen.
Abb. 1
Aktivierung der Komplementkaskade über 3 Komplementwege (MLB „mannose-binding lectin“, MASP „mannan-binding lectin serine protease“)
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