Die bakterielle Endopeptidase Imlifidase (Idefirix, Hansa Biopharma, Lund, Schweden) spaltet Immunglobulin-G(IgG)-Antikörper an der Gelenkregion, wodurch ein F(ab′)2- sowie ein Fc-Fragment entstehen ([22]; Abb. 1). Bereits 0,12–0,24 mg/kg sind ausreichend, um den gesamten IgG-Pool innerhalb von 2–6 h zu spalten [22]. Klinische Untersuchungen zur Anti-GBM(glomeruläre Basalmembran)-Erkrankung (auch: Goodpasture-Syndrom) legen nahe, dass nicht nur zirkulierendes, sondern auch gewebegebundenes IgG gespalten wird [19], wodurch IgG-vermittelte Krankheitsprozesse unmittelbar durch Imlifidase gestoppt werden könnten. Auch scheinen Antigenrezeptoren auf IgG-positiven Gedächtniszellen gespalten zu werden, wodurch deren Differenzierung zu Plasmazellen verhindert werden könnte [7]. Seit Januar 2017 ist Imlifidase von der European Medicines Agency (EMA) zur Desensibilisierung von erwachsenen Patienten bei einer Nierentransplantation mit positiver Kreuzprobe gegen den verstorbenen Spender zugelassen, und seit Juni 2018 hat Imlifidase den Orphan-Drug-Status zur Behandlung der Anti-GBM-Erkrankung. Weitere klinische Anwendungen bei antikörpervermittelten Erkrankungen werden derzeit untersucht.
Abb. 1
Imlifidase spaltet Immunglobulin G (IgG) an der Schanierregion, wodurch das Fc-Fragment schrittweise von dem F(ab′)2-Fragment abgetrennt wird. (Nach Huang et al. [6])
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