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08.04.2019 | Original Article

TLR2-Dependent Reversible Oxidation of Connexin 43 at Cys260 Modifies Electrical Coupling After Experimental Myocardial Ischemia/Reperfusion

Zeitschrift:
Journal of Cardiovascular Translational Research
Autoren:
Florian Jürgen Raimann, Stefan Dröse, Erik Bonke, Lea Schneider, Elisabeth Tybl, Ilka Wittig, Juliana Heidler, Heinrich Heide, Ivana Josipovic, Matthias Leisegang, Ralf Peter Brandes, Jochen Roeper, Kai Zacharowski, Jan Mersmann
Wichtige Hinweise
Associate Editor Junjie Xiao oversaw the review of this article

Publisher’s Note

Springer Nature remains neutral with regard to jurisdictional claims in published maps and institutional affiliations.

Abstract

We have shown previously that during myocardial ischemia/reperfusion (MI/R), toll-like receptor 2 (TLR2) signaling regulates connexin 43 (Cx43) subcellular localization and function and dampens arrhythmia formation. We aimed to identify sites capable of TLR2-dependent redox modification within Cx43. Post-ischemic TLR2−/− or wild-type (WT) mouse hearts were analyzed by OxICAT. Cx43 was mutated to exclude redox modification and transfected into HL-1 cardiomyocytes (CM) that were challenged with a TLR2 agonist. We identified Cys260 of Cx43 to be susceptible to reversible oxidation MI/R; TLR2−/− leads to reduced H2O2 production in post-ischemic isolated mitochondria and subsequently reduced oxidation of Cx43 at Cys260. Cx43 was dephosphorylated in WT, while phosphorylation was preserved in TLR2−/−. Mutation of Cx43 (C260A) and lentiviral transfection in HL-1 CM accelerated pacemaker activity and reduced activity after TLR2 ligand stimulation. We here provide evidence for TLR2-dependent reversible oxidation of Cx43 at Cys260, which led to decreased Cx43 phosphorylation and affected CM pacemaker frequency and intercellular communication.

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