Glykoproteinrezeptoren der Thrombozytenmembran: Biochemie, Molekularbiologie und Physiologie

Zusammenfassung

In der Ausbildung eines stabilen Thrombozyten-gerinnsels lassen sich folgende Reaktionsschritte unterscheiden:

• die Thrombozytenadhäsion an das nach einer Verletzung der Gefäßwand freigelegte Subendo-thel,

• die anschließende flächenhafte Ausbreitung, das sog. „spreading“ der Thrombozyten,

• die Aktivierung mit Freisetzung aggregations-fördernder thrombozytärer Inhaltsstoffe und

• die abschließende Thrombozytenaggregation.

Jeder dieser Reaktionsmechanismen erfordert die aktive Kommunikation des Thrombozyten mit seiner Umwelt. Als Informationsträger dienen dabei Adhäsivproteine, Hormone, Autakoide und Enzyme, die mit spezifischen Rezeptoren auf der Thrombozytenoberfläche interagieren. Nach der Bindung eines solchen Liganden an seinen spezifischen Rezeptor auf der Thrombozytenoberfläche kommt es durch Aktivierung eines Second-messenger-Mechanismus zu einer entsprechenden thrombozytären Stoffwechselantwort. Der Hauptteil dieser Rezeptoren wird von Glykoproteinen gebildet, die damit gleichsam als molekulare Handwerkszeuge dienen, mit denen der Thrombozyt aktiv mit seiner Umwelt kommunizieren und stabile Zeil-Zeil- und Zeh-Substrat-Interaktionen aufbauen kann. Ein Großteil unseres heutigen Wissens über die thrombozytären Glykoproteinrezep-toren beruht auf der Untersuchung von Patienten, deren Thrombozyten einen dieser Rezeptoren nur fehlerhaft oder unvollständig exprimieren. In dem folgenden Artikel werden die wichtigsten thrombozytären Glykoproteinrezeptoren, von denen die meisten inzwischen Moniert und sequenziert worden sind, dargestellt. Entsprechend molekularer Strukturmerkmale werden sie bestimmten Proteinfamilien, wie z. B. den Integrinen, den leucin-reichen Proteinen oder der Immunglobulin-Gensuperfamilie, zugeordnet. Eine Zusammenstellung dieser Rezeptoren findet sich in Tabelle 2.1.