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Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik
Info
Publiziert am: 14.09.2017 Bitte beachten Sie v.a. beim therapeutischen Vorgehen das Erscheinungsdatum des Beitrags.

Glyzin

Verfasst von: A. C. Sewell
Glyzin
Englischer Begriff
glycine
Definition
Die kleinste und einfachste proteogene Aminosäure. Der Name leitet sich vom süßen Geschmack reinen Glyzins ab (griech.: glukus = süß).
Struktur
Molmasse
75,07 g.
Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination
Glyzin ist nicht essenziell und entsteht aus Serin durch Einwirkung der Serinhydroxymethyltransferase, ein Enzym, das Tetrahydrofolat (BH4; siehe Folsäure) als Kofaktor benötigt. Der Glyzinabbau erfolgt durch das in der Leber vorhandene Glycine-Cleavage-Enzym.
Pathophysiologie
Glyzin ist Baustein verschiedener Proteine, insbesondere der Kollagene. Weiterhin ist es Ausgangsstoff in der Synthese von Porphyrinen und Purinen. Glyzin ist ein Neurotransmitter mit inhibitorischen Eigenschaften.
Untersuchungsmaterial – Entnahmebedingungen
Analytik
Referenzbereich
Indikation
Nicht ketotische Hyperglyzinämie.
Diagnostische Wertigkeit
Erhöhte Plasma- und Liquorkonzentrationen sind charakteristisch für die nicht ketotische Hyperglyzinämie. Patienten unter Valproinsäure-Therapie scheiden erhöhte Glycinmengen im Urin aus. Der Nachweis spezifischer Glyzinkonjugate ist Hinweis für bestimmte Organoacidurien.
Literatur
Bremer HJ, Duran M, Kamerling JP et al (1981) Disturbances of aminoacid metabolism: clinical chemistry and diagnosis. Urban & Schwarzenberg, Munich/Baltimore
Duran M (2008) Amino acids. In: Blau N, Duran M, Gibson KM (Hrsg) Laboratory guide to the methods in biochemical genetics. Springer, Berlin, S 53–90CrossRef

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