Organische Verbindungen aus Kohlenstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Wasserstoff. Sie enthalten mindestens eine Carboxylgruppe und mindestens eine Aminogruppe.
Beschreibung
Häufig Synonym für proteinogene Aminosäuren. Abhängig von ihrer chemischen Struktur, d. h. an welchem Kohlenstoffatom, einschließlich des Carboxylkohlenstoffatoms, sich die Aminogruppe befindet, werden sie in α-, β- (z. B. β-Alanin) und γ-Aminosäuren (z. B. γ-Aminobuttersäure als Neurotransmitter) unterteilt (Abb. 1).
Abb. 1
Formen von Aminosäuren. (Aus: Löffler u. Petrides 2003)
×
Die α-Aminosäuren sind die Bausteine der Proteine. Von jeder α-Aminosäure – mit Ausnahme von Glyzin – existieren 2 Enantiomere, wobei jeweils nur die L-Aminosäure proteinogen ist. Diese Aminosäuren sind über Peptidbindungen in einer bestimmten Reihenfolge, spezifisch für jedes Eiweiß (Di-, Tri-, Oligo-, Polypeptide), miteinander verbunden. Wegen ihrer chemisch-physikalischen Eigenschaften und ihrer Struktur werden die Aminosäuren in verschiedene Gruppen unterteilt:
Aliphatische (neutrale, saure, basische und stickstoffhaltige) Aminosäuren
Aromatische Aminosäuren (enthalten z. B. einen Phenylring)
Neutrale Aminosäuren besitzen keine funktionellen Gruppen in der Seitenkette, die dissoziieren können. Basische Aminosäuren besitzen eine Aminogruppe in der Seitenkette, die leicht protoniert werden kann. Saure Aminosäuren sind ionisierbar (zweite Carboxylgruppe in den Seitenketten, reagieren in wässriger Lösung sauer).
Zwanzig dieser proteinogenen Aminosäuren werden durch Codons des genetischen Materials kodiert. Sie werden daher kanonische oder Standardaminosäuren genannt. Acht bzw. 10 dieser kanonischen Aminosäuren sind essenziell. Histidin und Arginin sind im Säuglingsalter bzw. für Heranwachsende essenziell. Bei Stoffwechselerkrankungen werden auch andere Aminosäuren essenziell: z. B. bei Phenylketonurie wird Tyrosin zu einer essenziellen Aminosäure. Weitere Beispiele sind Arginin, Cystein und Glyzin. Beispiele von angeborenen Stoffwechselerkrankungen und die wichtigsten Aminosäuren sind in Tab. 1 gelistet.
Essenzielle Aminosäuren sind lebenswichtige Aminosäuren, die vom Organismus gebraucht, aber durch ihn selbst nicht hergestellt werden können. Sie müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Der Bedarf an Eiweiß liegt bei etwa 0,8 g/kg KG/Tag für einen gesunden Erwachsenen; bei Kindern und Jugendlichen liegt er bei ca. 1,0–1,2 g/kg KG/Tag. Sportler, ältere Menschen und Patienten während der Genesung haben im Allgemeinen einen höheren Bedarf, der individuell entsprechend angepasst werden muss.
Proteine, die über die Nahrung aufgenommen werden, werden bei den Verdauungsprozessen zu L-Aminosäuren abgebaut. Transaminierung, Desaminierung und Decarboxylierung sind dabei die wichtigsten Mechanismen. Die freien Aminosäuren werden über die Dünndarmschleimhaut resorbiert und gelangen über die Blutbahn und Leber in die Zellen.
Nicht essenzielle Aminosäuren werden je nach Bedarf vom Organismus synthetisiert. Nichtproteinogene Aminosäuren kommen nicht in Proteinen, jedoch im Organismus natürlich vor und haben unterschiedliche biologische Funktionen. Dazu gehören beispielsweise alle D-Enantiomere der proteinogenen L-Aminosäuren.
Zusätzlich zu ihrer Funktion als Bausteine der Proteine sind Aminosäuren auch Vorläufer für Hormone, Neurotransmitter und weiterer biologisch aktiver Substanzen.
Die Aminosäurenanalyse in Körperflüssigkeiten ist eine wichtige Untersuchung zur Diagnose und Überwachung angeborener Stoffwechselerkrankungen und Ernährungszustände. Freie Aminosäuren werden mittels automatischer Ionenaustauschchromatographie oder LC-MS/MS (Massenspektrometrie) bestimmt. Abb. 2 zeigt die Trennung einer Standardlösung physiologischer Aminosäuren mittels Ionenaustauschchromatographie (Aminosäurenanalyser).
Abb. 2
Trennung einer Standardlösung physiologischer Aminosäuren mit Ionenaustauschchromatographie (Aminosäuren-Analyzer)
×
Die Referenzwerte sind alters- und ernährungsabhängig. Die Tab. 2 und 3 fassen Referenzwerte für physiologische Aminosäuren in den Körperflüssigkeiten Serum, Liquor und Urin zusammen. Tab. 4 listet einige Beispiele für Aminosäuren unterschiedlicher Säure-Basen-Eigenschaften und differierender Essenzialität.
Chernoff R (2004) Protein and older adults. J Am Coll Clin Nutr 23:627S–630SCrossRef
Duran M (2008) Amino acids. In: Blau N, Duran M, Gibson KM (Hrsg) Laboratory guide to the methods in biochemical genetics. Springer, Berlin/Heidelberg/New York, S 53–90CrossRef
Löffler G, Petrides PE (2003) Biochemie und Pathobiochemie, 7. Aufl. Springer-Verlag, Berlin/Heidelberg/New YorkCrossRef
Moore S, Spackman DS, Stein WH (1958) Automatic recording device for use in the chromatography of amino acids. Fed Proc 17:1107–1115PubMed
