Immunglobuline

Ig

immunoglobulins; antibodies

Heterogene Gruppe von Proteinen, die spezifisch eine große Zahl unterschiedlicher Antigene binden können.

Immunglobuline sind Makromoleküle aus heterodimeren Proteinketten, die je nach Immunglobulinklasse unterschiedlich kombiniert werden können. Jedes Grundmolekül besteht aus 2 genetisch determinierten schweren (α-, β-, δ-, ε- oder μ-) und 2 leichten (κ- oder λ-) Proteinketten. Dabei trägt ein Molekül nur eine Art der Schwer- bzw. Leichtkette. Beide Proteinketten sind durch Wasserstoffbrückenbindungen und je eine Disulfidbindung miteinander verbunden. Die N-terminalen Enden der Aminosäureketten haben genetisch unterschiedlich variable Regionen (V-Region), durch deren Kombination eine Vielzahl verschiedener Primär- und damit auch Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen denkbar sind. Diese Enden bilden eine „Tasche“, in der mögliche Antigene von Van-der-Waals-Kräften, Wasserstoffbrückenbindungen und Ionenpaarbindungen entsprechend ihrer funktionellen Oberfläche gebunden werden.

Durch enzymatische Verdauung mit Papain wird Immunglobulin G N-terminal der Disulfidbrückenbindung der Schwerketten in ein konstantes Fc-Fragment (c = „crystallizable“; Fc-Fragmente) und 2 variable Fab-Fragmente (ab = antigenbindende) gespalten. Immunglobulin G, Immunglobulin D und Immunglobulin E bestehen aus je einem Molekül, dessen Fc-Region variiert und so die unterschiedliche Funktion determiniert. Sie besitzen 2 Antigenbindungsstellen (Valenzen).

Zur Immunglobulin M-Synthese werden 5 IgG-Monomere mit Disulfidbrückenbindungen und kleinen J-Ketten am Fc-Fragment miteinander verknüpft (Pentamer). Dadurch entstehen 10 Valenzen.

Immunglobulin A kommt als Einzelmolekül vorwiegend im Serum oder als Dimer vorwiegend auf Schleimhäuten vor. Ein Dimer entsteht durch Verbindung zweier IgA-Moleküle mit einer Polypeptidkette („secretory component“).

Immunglobuline s. a. Blutgruppenantikörper.