Familie von Selenocystein-haltigen Enyzmen, die organische Peroxide zu den entsprechenden Alkoholen unter Oxidation von Glutathion reduzieren (Abb. 1).
Abb. 1
Glutathionperoxidase
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Beschreibung
In Vertebraten wurden 8 verschiedene Glutathionperoxidasen (GPx) beschrieben. Allen gemeinsam ist die Fähigkeit, organische Peroxide zu den korrespondierenden Alkoholen unter Oxidation von reduziertem Glutathion zu reduzieren. GPx-1 ist ein ubiquitäres, intrazellulär zytoplasmatisch lokalisiertes Enzym, dessen Aktivität im Blut (Erythrozyten) invers mit dem kardiovaskulären Risiko korreliert. GPx-2 ist vorwiegend in der intestinalen Mukosa lokalisiert. GPx-3 wird sezerniert und ist im Plasma aktiv. GPx-4 ist ebenfalls ubiquitär, allerdings vorwiegend im Hoden exprimiert. Anders als GPx-1 zeigt GPx-4 eine hohe Aktivität gegenüber Lipidhydroperoxiden.
Literatur
Toppo S, Flohé L, Ursini F et al (2009) Catalytic mechanisms and specificities of glutathione poroxidases: variations of a basic scheme. Biochim Biophys Acta 1790:1486–1500CrossRef
