Nidogen-1 und -2 sind wichtige Strukturelemente von Basalmembranen. Nidogen-1, ein Glykoprotein von 158 kDa, besitzt 3 globuläre (G-) Domänen, die durch stabförmige Segmente getrennt werden. Die carboxyterminale (G3-) Domäne bindet nicht kovalent an die γ-Kette von Laminin (
Laminine), während die G2-Domäne mit hoher
Affinität Kollagen Typ IV (
Kollagene) bindet. Damit verknüpft Nidogen-1 in den Basalmembranen das Laminin- mit dem Kollagen-Typ-IV-Netzwerk. Außerdem bindet die G2-Domäne von Nidogen-1 an das Core-Protein des Basalmembran-Heparansulfat-Proteoglykans
Perlecan. Nidogen-2 besitzt eine Sequenzhomologie von 46 % zu Nidogen-1. Nidogen ist mit einer Molmasse von 200 kDa größer als Nidogen-1, besitzt aber eine sehr ähnliche Struktur und bindet ebenfalls Laminin, Kollagen Typ IV und Perlecan. Nidogen-1 und -2 zeigen eine Kolokalisation in den Basalmembranen von Blutgefäßen und Niere, unterscheiden sich aber in den Basalmembranen von Herz und Muskel. Die Aufklärung der Funktion von Nidogen bei Krankheiten, denen Basalmembranveränderungen zugrunde liegen, z. B. Muskeldystrophie, Nerven- und Nierenerkrankungen, wird dadurch erschwert, dass Nidogen-1 und -2 einen Ausfall gegenseitig kompensieren können. Es steht ein kommerzieller
Enzymimmunoassay zur Nidogenbestimmung zur Verfügung.