Anzeige
Erschienen in:
15.07.2020 | COVID-19 | Wie funktioniert es?
ACE2 – das missbrauchte Multitalent
Erschienen in: Die Nephrologie | Ausgabe 6/2020
Einloggen, um Zugang zu erhaltenAuszug
In seinem 20. Geburtsjahr hat ACE2 („angiotensin-converting enzyme 2“) traurige Berühmtheit erlangt. Während es in einem normalen Jahr etwa 150 Einträge in Pubmed einfährt, sind es im ersten Halbjahr 2020 schon fast 900. Es wird damit wohl das meistzitierte Protein in 2020. Der Grund ist seine Ausbeutung als Rezeptor durch SARS(„severe acute respiratory syndrome“)-CoV(„coronavirus“)-2, den Erreger der COVID-19(„coronavirus disease 2019“)-Pandemie. ACE2 wurde im Jahr 2000 von zwei Gruppen unabhängig voneinander als Homolog von ACE entdeckt [1, 8]. Während ACE zwei proteolytisch aktive Zentren mit je einem gebundenen Zinkatom aufweist, hat ACE2 nur eines (Abb. 1). Allerdings ist auch nur eine Hälfte von ACE2 homolog zu ACE, die andere Hälfte ist homolog zu Collectrin, was auf eine Genfusion in der Evolution von ACE2 hindeutet. Die Collectrindomäne bringt ACE2 eine weitere von der Proteasefunktion unabhängige Eigenschaft ein, auf die weiter unten eingegangen wird.
Abb. 1
Struktur von ACE2 („angiotensin-converting enzyme 2“): Die Proteasedomäne von ACE2 hat im Gegensatz zum homologen ACE nur ein aktives Zentrum mit einer Zinkbindestelle (HEMGH). Der C‑terminale Teil von ACE2 ist homolog zu Collectrin und an der Aminosäureaufnahme im Darm beteiligt. Das Spike-Protein von SARS(„severe acute respiratory syndrome“)-CoV(„coronavirus“)-2 bindet an 2 Stellen an ACE2. ACE2 kann durch verschiedene Proteasen nahe der Membran gespalten und damit freigesetzt werden (AS Länge des Proteins in Aminosäuren)
× ![]()
…