In Abhängigkeit von der Nahrungszufuhr werden täglich 2,5–3,0 L alkalischer (pH 8,0) Pankreassaft mit 6–20 g digestiver Enzymvorstufen (Zymogene) in das Duodenum sezerniert. Mit wenigen Ausnahmen werden alle
Enzyme in Form katalytisch inaktiver Vorstufen (Zymogene) produziert und sezerniert, die in einer proteolytischen Kaskade durch Abspaltung verschieden großer
Oligopeptide aktiviert werden (Tab.
1). Dabei spielt
Trypsin(ogen) (Trypsin) eine Schlüsselrolle, was durch Enterokinase (Enter opeptidase: Glykoprotein, Molmasse 316 kDa, Kohlenhydratanteil 45 %, pH-Optimum 6,0–9,0, aktiviert durch
Calcium und
Gallensäuren) der Enterozyten des proximalen Dünndarms, in geringem Umfang durch die lysosomale Hydrolase Cathepsin B (pH 2,5–4,0) und durch Autokatalyse aktiviert wird. Die Bestimmung der Pankreozymin-induzierten, aktivierten
Enzymaktivitäten im aspirierten Duodenalsaft wird für die Funktionsdiagnostik des exokrinen Pankreas als
Sekretin-Pankreozymin-Test eingesetzt.
Tab. 1
Enzyme und Zymogene (in Klammern) des humanen Pankreas
Trypsin(ogen) | | 8,0–9,0 | 25 (Zymogen) |
| Protein, Polypeptide | 8,0 | 1:24 2:27 |
(Pro)Elastase | | 7,5–10,5 | 29,0–30,5 |
Kallikrein(ogen) | Kininogen | 8,0 | 35 |
(Pro)Carboxypeptidase A | Proteine, Polypeptide (C-Terminus) | 7,5–8,0 | 45–47 (Zymogen) 34 (Enzym) |
(Pro)Carboxypeptidase B | | 7,65 | 47 (Zymogen) 35 (Enzym) |
(Pro)Phospholipase A2 | Phosphoglyzeride | – | 14 |
Lipase | Glyzerolester | 8,0–9,0 | 48 |
(Pro)Colipase | Kofaktor für Lipase | – | 10 |
Carboxylesterhydrolase | Wasserlösliche und -unlösliche (Cholesterin-)Ester | 7,4–8,0 | 100 |
Amylase | | 7,5–8,0 | 50 |
Ribonuklease | RNA | 8,2 | 15 |
Desoxyribonuklease | DNA | 7,0–7,5 | 33–38 |