Glykoproteine

Glykoproteide

glycoproteins

Glykoproteine (GP) sind co- und meist posttranslational modifizierte Proteine, die über glykosidische Bindungen mit Kohlenhydraten (Glykane) verknüpft sind, die in ihrer Größe von einzelnen Sacchariden über Disaccharide bis zu linearen oder verzweigten Oligosacchariden reichen (Glykosylierung).

Die Kohlenhydrate sind an der biologischen Aktivität und Adressierung von Proteinen beteiligt. So verhindert das Fehlen von Mannose-6-phosphat die Aufnahme von Molekülen, wie Hydrolasen, über einen Rezeptor in Lysosomen bzw den Wiedereintritt in die Zelle. Die Zusammensetzung der Kohlenhydratkette entscheidet über den Turnover von Proteinen. Nach Entfernung einer terminalen Sialinsäure wird das Glykoprotein über den Asialoglykoproteinrezeptor von Hepatozyten (sog. Ashwell-Rezeptor) aufgenommen und degradiert.

Glykoproteine und ihre Veränderungen haben Bedeutung für das Immun- und Entzündungsgeschehen, Zell-Zell-Wechselwirkungen, Hormonwirkungen, Rezeptorfunktionen, Wachstum, Differenzierung und onkogene Transformationen.

Glykoproteine sind weit verbreitet:

Die diagnostische Nutzung von Glykosylierungsdefekten beschränkt sich derzeit auf Tumormarker und das Carbohydrate-deficient transferrin (Alkoholmissbrauch) sowie auf die CDG-Syndrome (carbohydrate-deficient glycoprotein). Die Wechselwirkung von Kohlenhydraten mit Lektinen (Concanavalin A in SDS-Gelen) verlangsamt die Wanderungsgeschwindigkeit von Glykoproteinen im Vergleich zu nicht glykolysierten Proteinen (isoelektrische Fokussierung). Die Sichtbarmachung von Glykoproteinen auf Gelen bzw. Blots erfolgt mit Lektinfärbetests. Entscheidende Ergebnisse sind mit Massen und NMR-Spektroskopie möglich geworden.