Eine essenzielle aromatische Aminosäure mit hydrophober Seitenkette, die zuerst aus Leguminosen im Jahr 1879 isoliert wurde und Proteinbestandteil ist.
Phe wird in der Leber zu Tyrosin durch Phenylalaninhydroxylase umgewandelt, wobei das Enzym Tetrahydrobiopterin (BH4) als Kofaktor benötigt wird. Weiterhin ist Phe an der Synthese von Adrenalin, Noradrenalin und Dopa beteiligt (Katecholamine).
Funktion – Pathophysiologie
Phe wird für die Proteinsynthese benötigt. Der Mangel an Phenylalaninhydroxylase führt zu der angeborenen Stoffwechselstörung Phenylketonurie.
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