Prion proteins: normal form: PrP; proteinaceous infectious particles producing prion disease: PrionScrapie; protein misfolding diseases
Definition
PrP ist ein Sialoglykoprotein in und auf menschlichen Zellen im zentralen Nervensystem (ZNS) und Cerebrospinalflüssigkeit (CSF). In Prionen wird PrP zu PrionScrapie modifiziert.
Struktur
PrP-Gen kodiert 2,1 kDa mRNA für 209 Aminosäuren (AS) in PrP mit α-helikaler Struktur und einer Disulfidbrücke. PrP mit gleicher AS-Sequenz wird zu Prionen (PrionScrapie) modifiziert durch „protein misfolding cyclic amplification“, wobei α-helikaler PrP-Gehalt vermindert wird und β-Blattstruktur-Gehalt zunimmt. Dabei spielen nur teilweise bekannte Kofaktoren eine wichtige Rolle.
Molmasse
33–35 kDa.
Synthese – Verteilung – Abbau – Elimination
Synthese: <2 Stunden; PrP-Abbau: komplett durch Proteasen, nicht von Prionen.
Funktion – Pathophysiologie
Die physiologische Funktion von PrP ist unbekannt. Humane Prion-Erkrankungen mit PrP-Mutationen sind sehr selten (s. Interpretation).
Prionen in CSF nachweisbar bei Creutzfeldt-Jakob-Erkrankung (CJK) mit den Unterformen:
Sporadische CJK (spontanes Auftreten: 1–2 Fälle pro 1 Million Einwohner)
Genetische Mutationen mit Prion-Erkrankungen nur in Familien
Iatrogene CJK nach Wachstumshormongabe, Dura-mater-Plastik, Bluttransfusion von Patienten mit präklinischer CJK, u. a.
Literatur
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